БАКТЕРІОРОДОПСИН ТА ХІМІЧНО МОДИФІКОВАНІ ПЛІВКОВІ СТРУКТУРИ НА ЙОГО ОСНОВІ ЯК КОМПОНЕНТ СИСТЕМ ЗАХИСТУ ІНФОРМАЦІЇ

Анотація

Дана робота пропонує огляд можливостей використання бактеріородопсину у сучасних системах захисту
інформації. Основні напрямки використання передбачають способи захисту та маркування друкованих
документів, використання в системах автентифікації носіїв і персоналу, оптичний запис та зберігання цифрової
інформації з додатковими опціями захисту. Матеріали на основі бактеріородопсину дозволяють створювати
швидкодіючі кріогенні запам'ятовуючі пристроїв високої ємності, вся інформація з яких безповоротно стирається
при нагріванні носія до кімнатних температур, коли зберігання секретних даних вимагає їх лабільності для
запобігання несанкціонованому доступу. Використання плівок бактеріородопсину для поляризаційного запису
інформації, крім високої ємності носія, ускладнює несанкціоноване копіювання, дозволяє використовувати
надійне шифрування під час запису та легко реалізовувати мультиплексування кількох наборів даних на одному
носієві. Властивості бактеріородопсину дозволяють проводити прямий лазерний запис індивідуалізованих
комп'ютерно-генерованих голограм без використання шаблонів, що полегшує його використання разом з іншими
засобами захисту. Фотохромність бактеріородопсину дозволяє отримувати чорнила які змінюють колір при
освітленні а модифікація амінокислотної послідовності може бути використана як прихований генетичний маркер
для відстеження та автентифікації партій документів. Різні методи захисту можуть бути інтегровані на одному
носієві, приклади чого теж описані в роботі. В даній роботі продемонстровано значний потенціал нативного
бактеріородопсину в системах інформаційної безпеки, наведено аналіз світових літературних даних в даному
напрямку, підсумовано результати багаторічних досліджень авторів та окреслено поточні проблеми та варіанти їх
вирішення в майбутньому.
Ключові слова: бактеріородопсин, фотоцикл, плівкові структури, фотохромність, поляризаційний запис,
інформаційна безпека, захист інформації.

Перелік посилань
1. Hampp N. Bacteriorhodopsin as a Photochromic Retinal Protein for Optical Memories. Chemical Reviews.
2000. Vol. 100, no. 5. P. 1755-1776. URL: https://doi.org/10.1021/cr980072x (date of access: 04.08.2026).
2. High-speed integrated optical logic based on the protein bacteriorhodopsin / A. Mathesz et al. Biosensors and
Bioelectronics. 2013. Vol. 46. P. 48-52. URL: https://doi.org/10.1016/j.bios.2013.02.022 (date of access: 04.08.2026).
3. Sensitive elements based on bacteriorhodopsin for fiber-optics sensors of chemical components /
Y. P. Sharkany et al. Bruges, Belgium – Deadline Past, Bruges, Belgium. 2005. URL: https:// doi.org / 10.1117 / 12.
623662 (date of access: 04.08.2026).
4. Zeisel D., Hampp N. Bacteriorhodopsin Films Containing the Variant D96N as Media for Dynamic
Holography and Interferometry. Molecular Crystals and Liquid Crystals Science and Technology. Section A. Molecular
Crystals and Liquid Crystals. 1994. Vol. 246, no. 1. P. 371-374. URL: https://doi.org/10.1080/10587259408037846 (date
of access: 04.08.2026).
5. Biomolecular optical data storage and data encryption / T. Fischer et al. IEEE Transactions on Nanobioscience.
2003. Vol. 2, no. 1. P. 1-5. URL: https://doi.org/10.1109/tnb.2003.810163 (date of access: 04.08.2026).
6. Recent advances in bacteriorhodopsin-based energy harvesters and sensing devices / P. Singh et al. Nano
Energy. 2021. Vol. 79. P. 105482. URL: https://doi.org/10.1016/j.nanoen.2020.105482 (date of access: 04.08.2026).
7. Oesterhelt D., Stoeckenius W. [69] Isolation of the cell membrane of Halobacterium halobium and its
fractionation into red and purple membrane. Methods in Enzymology. 1974. P. 667-678. URL: https://doi.org/10.1016/
0076-6879(74)31072-5 (date of access: 04.08.2026).
8. Stabilization of the membrane protein bacteriorhodopsin to 140 °C in two-dimensional films / Y. Shen et
al. Nature. 1993. Vol. 366, no. 6450. P. 48-50. URL: https://doi.org/10.1038/366048a0 (date of access: 04.08.2026).
9. On the role of molecular close packing on the protein thermal stability / V. Erokhin et al. Thin Solid Films.
1996. Vol. 284-285. P. 805–808. URL: https://doi.org/10.1016/s0040-6090(95)08451-7 (date of access: 04.08.2026).
10. Stability of Purple Membranes from Halobacterium salinarum toward Surfactants: Inkjet Printing of a Retinal
Protein / M. Imhof et al. The Journal of Physical Chemistry B. 2012. Vol. 116, no. 32. P. 9727-9731. URL: https://
doi.org/10.1021/jp3057459 (date of access: 04.08.2026).
11. Hampp N. A., Fischer T., Neebe M. Bacteriorhodopsin-based photochromic pigments for optical security
applications. Electronic Imaging 2002, San Jose, CA / ed. by R. L. van Renesse. 2002. URL: https://doi.org/10.1117
/12.462703 (date of access: 04.08.2026).
12. Varo G., Lanyi J. K. Kinetic and spectroscopic evidence for an irreversible step between deprotonation and
reprotonation of the Schiff base in the bacteriorhodopsin photocycle. Biochemistry. 1991. Vol. 30, no. 20. P. 5008-5015.
URL: https://doi.org/10.1021/bi00234a024 (date of access: 04.08.2026).
13. Birge R. R. Protein-Based Computers. Scientific American. 1995. Vol. 272, no. 3. P. 90-95. URL: https://
doi.org/10.1038/scientificamerican0395-90 (date of access: 04.08.2026).
14. Structural Changes in Bacteriorhodopsin Caused by Two-Photon-Induced Photobleaching / D. Rhinow et
al. The Journal of Physical Chemistry B. 2012. Vol. 116, no. 25. P. 7455-7462. URL: https://doi.org/10.1021/
jp2112846 (date of access: 04.08.2026).
15. Fischer T., Hampp N. A. Two-Photon Absorption of Bacteriorhodopsin: Formation of a Red-Shifted
Thermally Stable Photoproduct F620. Biophysical Journal. 2005. Vol. 89, no. 2. P. 1175-1182. URL: https://doi.org/
10.1529/biophysj.104.055806 (date of access: 04.08.2026).
16. Biomolecular Electronics: Protein-Based Associative Processors and Volumetric Memories / R. R. Birge et
al. The Journal of Physical Chemistry B. 1999. Vol. 103, no. 49. P. 10746-10766. URL: https://doi.org/
10.1021/jp991883n (date of access: 04.08.2026).
17. Structural Changes in Bacteriorhodopsin Caused by Two-Photon-Induced Photobleaching / D. Rhinow et
al. The Journal of Physical Chemistry B. 2012. Vol. 116, no. 25. P. 7455-7462. URL: https://doi.org/10.1021/
jp2112846 (date of access: 04.08.2026).
18. Extremophilic bacteriorhodopsin from hypersaline salt pan: characterization and photoelectrochemical
assessment for potential biosensor applications / S. Joseph et al. Frontiers in Microbiology. 2026. Vol. 17.
URL: https://doi.org/10.3389/fmicb.2026.1805566 (date of access: 04.08.2026).
19. Wilm M. Self-assembled bio-membranes as a new material for biomolecular electronics. Academia Nano:
Science, Materials, Technology. 2025. Vol. 2, no. 2. URL: https://doi.org/10.20935/acadnano7761 (date of access:
04.08.2026).
20. Bio-sensitized solar cells built from renewable carbon sources / C. C. Villarreal et al. Materials Today Energy.
2022. Vol. 23. P. 100910. URL: https://doi.org/10.1016/j.mtener.2021.100910 (date of access: 04.08.2026).
21. A novel light-driven pH-biosensor based on bacteriorhodopsin / Y. Lv et al. Nano Energy. 2019. Vol. 66.
P. 104129. URL: https://doi.org/10.1016/j.nanoen.2019.104129 (date of access: 04.08.2026).
22. Design of chemically modified bacteriorhodopsin films for information protection systems / I. Trikur et
al. Eastern-European Journal of Enterprise Technologies. 2022. Vol. 5, no. 6 (119). P. 6–14. URL: https://doi.org/10.
15587/1729-4061.2022.265858 (date of access: 04.08.2026).
23. High-effective cultivation of Halobacterium salinarum providing with bacteriorhodopsin production under
controlled stress / S. V. Kalenov et al. Journal of Biotechnology. 2016. Vol. 233. P. 211-218. URL: https://doi.org/
10.1016/j.jbiotec.2016.07.014 (date of access: 04.08.2026).
24. A Review on Bacteriorhodopsin-Based Bioelectronic Devices / Y.-T. Li et al. Sensors. 2018. Vol. 18, no. 5.
P. 1368. URL: https://doi.org/10.3390/s18051368 (date of access: 04.08.2026).
25. Druzhko A. B. Some Aspects of Using the Fundamental Properties of Bacteriorhodopsin for Recording,
Processing, and Storage of Optical Information. Journal of Photochemistry and Photobiology C: Photochemistry Reviews.
2023. P. 100620. URL: https://doi.org/10.1016/j.jphotochemrev.2023.100620 (date of access: 04.08.2026).
26. Hampp N., Neebe M. Bacteriorhodopsin-based multi-level optical security features. Electronic Imaging 2006,
San Jose, CA / ed. by R. L. van Renesse. 2006. URL: https://doi.org/10.1117/12.642627 (date of access: 04.08.2026).
27. Imhof M., Rhinow D., Hampp N. Two-photon polarization data storage in bacteriorhodopsin films and its
potential use in security applications. Applied Physics Letters. 2014. Vol. 104, no. 8. P. 081921. URL: https://doi.org/10.
1063/1.4867164 (date of access: 04.08.2026).
28. Hampp N. A., Neebe M., Seitz A. Printing inks containing the photochromic protein bacteriorhodopsin.
Electronic Imaging, San Jose, CA / ed. by R. L. van Renesse, W. A. Vliegenthart. 2000. URL: https://doi.org/10.
1117/12.382181 (date of access: 04.08.2026).
29. Multifunctional optical security features based on bacteriorhodopsin / N. A. Hampp et al. Electronic Imaging
2004, San Jose, CA / ed. by R. L. van Renesse. 2004. URL: https://doi.org/10.1117/12.522279 (date of access:
04.08.2026).
30. Czéagéa J., Reinisch L. Photodestruction of bacteriorhodopsin. Photochemistry and Photobiology. 1991.
Vol. 53, no. 5. P. 659–666. URL: https://doi.org/10.1111/j.1751-1097.1991.tb08494.x (date of access: 04.08.2026).